记者15日从清华大学获悉，该校生命科学学院教授施一公研究组14日在《自然》杂志在线发表题为《细菌能量耦合因子转运蛋白结构》的研究论文，首次报告了能量耦合因子转运蛋白复合物四聚体的晶体结构，并通过结构信息阐述了该蛋白复合物的工作分子机制。

　　能量耦合转运蛋白是一类近年来新鉴定的转运蛋白，广泛存在于革兰氏阳性病原菌之中，负责摄入一些维生素及其他微量元素。

　　经过近3年的不懈努力，施一公领导的研究团队通过X-射线晶体衍射的方法解析了能量耦合因子转运蛋白的三维结构。通过分析该蛋白结构，研究人员发现膜蛋白EcfS与细胞膜基本处于平行状态，而一般膜蛋白基本是垂直于细胞膜。这一转运模式有别于目前对于转运蛋白的通用模型，是一种崭新的膜转运蛋白工作模型。

　　这是施一公研究团队继2010年在世界上首次解析并报告膜蛋白的晶体结构之后，在研究能量耦合因子转运蛋白方面的又一次重大突破。清华大学提供的资料显示，由于该转运蛋白只存在于细菌里，可以针对这类蛋白筛选或设计新的抗菌药。因此这项工作不仅是阐述能量耦合因子转运蛋白工作机制方面的一次突破，也对解决日益严重的细菌抗药性等问题有着参考价值。

　　求医小科普：

　　能量耦合转运蛋白(energy-coupling factor transporter)是一类近年来新鉴定的转运蛋白，广泛存在于革兰氏阳性病原菌之中，负责摄入一些维生素及其他微量元素。该转运蛋白复合物包含4个组分：两个结合并水解ATP提供能量的亲水蛋白(EcfA和EcfA’)，一个识别和转运底物的膜蛋白(EcfS)和另一个传递能量的膜蛋白(EcfT)。